期刊：RSC Advances；影响因子：4.0356

原文：DOI: 10.1039/d2ra05872c

推敲对象：GTP-1

推敲指标：通过定点糖基化制备长效GTP-1访佛物

推敲本领：多肽组学、糖组学等

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推敲实质及论断：本推敲建设了一种诓骗复合型N-糖链进行定点糖基化制备长效胰高血糖素样肽1(GLP-1)的设施。总共N-葡聚糖修饰的GLP-1访佛物齐保合手了沉着不变的二级结构。在Asn26和Asn34修饰唾液酸复合物型N-糖的糖基化GLP-1访佛物与二肽基肽酶IV（DPP-IV）在体外孵育时半衰期诀别为36.7倍和24.0倍，与小鼠血清在体外孵育期间别发扬出25.0倍和13.9倍的半衰期。与自然的GLP-1比拟，在2型糖尿病db/db小鼠中，经唾液酰和唾液酰N-聚糖修饰的糖基化GLP-1访佛物均发扬出更低的最高血糖水平、以及更快速和更合手久的血糖沉着智商。该推敲的成果标明，开云体育接受一个恰当的修饰位点（以幸免遏制多肽-受体的蚁合）是通过n-聚糖修饰偏激唾液化普及修饰肽的调整特色的枢纽。本推敲所取得的成果将有助至今后规划具有N-聚糖的调整性糖肽/糖卵白。

伸开剩余43%

诓骗远紫外(195-260nm) CD 光谱分析自然GLP-1和糖基化GLP-1访佛物的二级结构，分析成果涌现6种糖基化-GLP-1访佛物的二级结构与自然GLP-1莫得显赫互异，标明N-糖修饰对GLP-1的二级结构莫得影响。

参考文件：Liu H， Liang Z， Wang Y， et al. Identification of the effect of N-glycan modification and its sialylation on proteolytic stability and glucose-stabilizing activity of glucagon-like peptide 1 by site-directed enzymatic glycosylation[J]. RSC advances， 2022， 12(49): 31892-31899.

发布于：四川省